Opiniones de Proteína G

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Las proteínas G (Proteína fijadora de nucleótido de Guanina) son una familia de proteínas transductores de señales desde el receptor al que están acopladas hasta una o más proteínas efectoras y dependen del nucleótido guanosin trifosfato (GTP) para su activación.​ Los receptores acoplados a la proteína G (GPCR, del inglés: G protein-coupled receptors) comprenden las dianas de varias aminas biógenas, eicosanoides y otras moléculas que envían señales a células diana como lípidos, péptidos hormonales, opiáceos, aminoácidos (GABA) y muchos otros péptidos y ligandos proteínicos. Los efectores que son regulados por la proteína G comprenden enzimas como la adenilil ciclasa, fosfolipasa C, fosfodiesterasas y canales de iones de la membrana plasmática selectivos para Ca² y K. Gracias a su número e importancia fisiológica, los GPCR constituyen objetivos muy utilizados para los fármacos; quizás la mitad de los fármacos que no son antibióticos están dirigidos hacia estos receptores, que constituyen la tercera familia más grande de genes en el ser humano.​

Caracterizadas por su interacción con guanosín trifosfato (GTP) conducente a la hidrólisis del nucleótido a guanosín difosfato (GDP). Su nombre deriva de la inicial de guanosina. En la fisiología celular actúan como interruptores biológicos mediante la transducción de señales. De esta manera, un estímulo del exterior celular, un ligando por ejemplo, accede al receptor celular asociado a proteína G o GPCR desencadenado una cascada de actividades enzimáticas o segundos mensajeros como respuesta.​

Debido a su estructura molecular, las proteínas G se clasifican en dos tipos, heterotriméricas y monoméricas. Las primeras, grandes o heterotriméricas, están constituidas por tres subunidades distintas, denominadas αβγ; se trata de proteínas ancladas a membrana, aunque no integrales de membrana. Las segundas, pequeñas o monoméricas, con una única subunidad, se encuentran libres en el citosol y nucleoplasma.​

Estas proteínas se encuentran activadas cuando poseen GTP en su estructura, e inactivadas cuando se trata de GDP. Por tanto, la actividad GTPasa es crucial para su funcionamiento como interruptores biológicos. Dicha actividad hidrolítica se modula también mediante proteínas accesorias, como son las pertenecientes a los siguientes grupos:​

  • GEF, de las siglas en inglés de factor intercambiador de nucleótido de guanina. Se trata de un factor proteico que facilita el intercambio de GDP de la estructura de la proteína G por GTP, por lo cual la activa.
  • GAP, de las siglas en inglés de proteína aceleradora de la actividad GTPasa, que favorece la ruptura del enlace fosfodiéster del GTP a GDP, por lo cual inactiva a la proteína G.

Estos reguladores, denominados a veces en la literatura como RGS (siglas en inglés de regulator of G protein signaling), modifican la actividad hidrolítica de las proteínas G mediante mecanismos moleculares que han sido descritos en algunos casos, puesto que hay decenas de reguladores identificados. De hecho, se cree que proteínas reguladoras concretas, expresadas en células específicas en momentos definidos, tienen un papel importante en la modulación de la transducción de señales.​

Es de resaltar que GAP sólo aumenta la velocidad de la actividad GTPasa; el punto clave de la regulación mediada por proteínas G consiste en su tenencia de una actividad GTPasa que proporcione un lapso de actividad corto y definido. La activación permanente de la proteína G es muy perniciosa y, de hecho, es causa de enfermedades (por ejemplo, algunos cánceres,​ o bien la deshidratación por la toxina del vibrio del cólera).​


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